Эврика!

Регистрация

Какие ферменты участвуют в пищеварении

Ферментыглавную роль в химической переработке пище, они вырабатываются в желудке, слюнных железах, кишечнике и поджелудочной железе. Существует огромное количество различных пищеварительных ферментов, однако у них у всех есть ряд общих свойств.Какие ферменты участвуют в пищеварении

Каждому ферменту присуща высокая специфичность. Это означает, что он катализирует только одну реакцию или действует только на один тип связи. Высокая специфичность ферментов пищеварения обеспечивает тонкую регуляцию жизненно важных процессов в клетке и организме в целом.

В живом организме все процессы прямо или косвенно осуществляются при участии ферментов. Под действием ферментов пищеварения составные компоненты пищи (белки, липиды и углеводы) расщепляются до более простых соединений. Нарушение активности или образования ферментов приводит к появлению тяжелых заболеваний.

Ферменты, которые называют липазами, расщепляют жиры, амилазы — углеводы, а протеазы — белки. К протеазам относят: трипсин и химотрипсин, химозин желудка, пепсин, эрепсин и карбоксипептидазу поджелудочной железы. Среди амилаз присутствует мальтаза слюны, лактаза, а также амилаза и мальтаза поджелудочного сока.

Ферменты состоят из нескольких пептидных цепей, как правило, они обладают четвертичной структурой. Помимо полипептидных цепей, ферменты могут включать в себя небелковые структуры. Апоферментом называют белковую часть, а кофактором или коферментом — небелковую. Если небелковая часть представлена анионами или катионами неорганических веществ ее считают кофактором. В том случае, если она представляет собой низкомолекулярное органическое вещество, небелковая часть является коферментом.

Механизм действия ферментов можно объяснить при помощи теории активного центра. Согласно данной теории в молекуле фермента есть участки, в которых происходит катализ за счет тесного контакта между молекулами фермента и специфического вещества, его называют субстратом. Активным центром может быть отдельнаяили функциональная группа. Как правило, для каталитического воздействия необходимо сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных в определенном порядке.

Химическое строение активного центра фермента позволяет ему связывать только определенный субстрат. Остальные аминокислотные остатки, входящие в состав крупной молекулы фермента, обеспечивают ей глобулярную форму, которая необходима для эффективной работы активного центра.

Ферменты становятся активны при определенных значениях pH среды. Например, фермент пепсин активен только в кислой среде, а липазы — в слабощелочной. Ферменты могут действовать только в узком интервале температур от 36 до 37°С, за его пределами их активность резко снижается, при этом процесс пищеварения нарушается.

© CompleteRepair.Ru